„Atmendes“ Enzym nimmt Wassermoleküle auf

Die Forscher nahmen die sogenannte oxygene Photosynthese genauer unter die Lupe. Sie läuft in allen Pflanzen, Algen und Cyanobakterien ab. Cyanobakterien sind zwar den Algen sehr ähnlich. Da sie aber im Gegensatz zu ihnen keinen echten Zellkern besitzen, gehören sie zur Gruppe der Bakterien. Zu den ersten Schritten der oxygenen Photosynthese gehört die Oxidation von zwei Wassermolekülen zu molekularem Sauerstoff mithilfe des Sonnenlichts. Diese chemische Reaktion ist der Lichtumwandlung in Photovoltaikanlagen sehr ähnlich. Die Photosynthese ist nach Ansicht der Forscher ein Prozess mit fundamentaler Bedeutung für das Leben auf der Erde. Schließlich hat sie durch die Freisetzung von Sauerstoff die sauerstoffreiche Erdatmosphäre erzeugt und auch die Ozonschicht in der Stratosphäre, die uns vor den gesundheitsgefährdenden UV-Strahlen der Sonne schützt.

Enzym dehnt sich wie eine Ziehharmonika

Nun stellte das Forscherteam ein photosynthetisches Enzym bei ihren Untersuchungen in den Mittelpunkt, das zuständig ist für die biologische Wasserspaltung. Diese Reaktion kann man im sogenannten Photosystem II beobachten. Organismen mit oxygener Photosynthese besitzen zwei Photosysteme, die als I und II bezeichnet werden. Sie unterscheiden sich zum einen in den Wellenlängen der Absorptionsmaxima der Chlorophyllmoleküle – das Absorptionsmaximum ist der tiefste Punkt des Elektronenübergangs. Zum anderen läuft die Wasserspaltung aufgrund der Funktion und Anordnung des Membransystems nur im Photosystem II ab.

Die biologische Wasserspaltung im Photosystem II findet in einem sogenannten Metallclustert. Er besteht aus vier Mangan-Ionen und einem Calcium-Ion. Der gesamte Komplex bindet an benachbarten Zentren zwei Wassermoleküle. Diese bilden nach der chemischen Reaktion und Protonenabgabe ein Sauerstoffmol und setzen es frei. Im Rahmen der Studie fand die internationale Forschergruppe heraus, wie dieser Komplex aktiviert wird und im Anschluss die kontrollierte Aufnahme von Wasser aus der Umgebung des Proteins startet. „Unsere Ergebnisse zeigen, dass das Enzym atmet, um die Wassermoleküle aufzunehmen“, erklärt Nick Cox, Leiter der Untersuchungen und ehemaliger Gruppenleiter der Abteilung für Chemische Energiekonversion am Max-Planck-Institut (MPI CEC). „Auf halbem Weg durch den Reaktionszyklus beginnt das Enzym, sich zu dehnen wie eine Ziehharmonika, und ermöglicht damit die Bindung eines Wassermoleküls an den Mangan-Cluster.“

Das Ziel: ein künstliches wasserspaltendes Enzym

Die Forschergruppe fand heraus, dass diese Bewegung des Enzyms an anderen Stellen im Reaktionszyklus nicht stattfindet. Es ist wohl nur in dem beschriebenen Komplex möglich. „Ohne die genaue sequenzielle Bindung und Umsetzung der beiden Wassermoleküle am Mangan-Cluster würden sich in diesem Prozess leicht aggressive Zwischenstufen des Sauerstoffs bilden – sogenannte reaktive Sauerstoffspezies –, die mit dem Proton reagieren und dieses zerstören“, sagt Maria Chrysina vom MPI CEC. Gelingt es den Forschern, diese Wasserspaltung im Labor so nachzuahmen, dass sie ähnlich effizient abläuft wie in der Natur, könnten sich daraus unerschöpfliche nachhaltige Energiequellen ergeben.

„Die Energie des Sonnenlichts, die in einer Stunde auf die Erdoberfläche fällt, reicht aus, um den momentanen Energiebedarf der gesamten Menschheit für ein ganzes Jahr zu decken“, sagt Wolfgang Lubitz, Professor für Biophysikalische Chemie und Direktor emeritus am MPI CEC. Mit der Entwicklung eines künstlichen, wasserspaltenden Enzyms wäre die Erzeugung „solarer Brennstoffe“ als Alternativen zu Benzin, Diesel oder Erdgas möglich. Das könnte zum Beispiel Wasserstoff sein, der ohne die Abgabe des klimaschädlichen CO₂ verbrennt. Es wäre auch denkbar, einen solchen Wasserstoff, der aus der Spaltung von Wasser hergestellt wird, in anderen Prozessen in Kombination mit Chemikalien einzusetzen – zum Beispiel für die Verbindung von Düngemitteln in der Agrarwirtschaft.

Spektroskopische Technik lieferte notwendige Informationen

Die Ergebnisse entstanden im Rahmen der Zusammenarbeit von Wissenschaftlern der Max-Planck Institute für Chemische Energiekonversion (MPI CEC) und Kohlenforschung (MPO KOFO) in Mülheim an der Ruhr, der Ruhr-Universität Bochum, der Universität in Uppsala und der Australischen Nationalen Universität (ANU) in Canberra. Sie bedienten sich dazu einer bestimmten spektroskopischen Technik, genauer gesagt der Elektronenspinresonanz (electron paramagnetic resonance, EPR), die man zur Untersuchung magnetischer Materialien, dazu gehören auch Metallzentren in biologischen Molekülen, verwendet. Sie gibt Aufschluss über die elektronische Struktur eines katalytischen Zentrums, zum Beispiel eines Metallo-Enzyms auf molekularer Ebene – wie in dem untersuchten wasserspaltenden Enzym der Photosynthese.

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