Arzneimittel

Heilung vom Wahnsinn

BSE und seine Variante beim Menschen verliert seinen Schrecken. Sowohl die Struktur des Erregers als auch sein Weg ins Nervensystem sind mittlerweile entschlüsselt. „Jetzt ist auch eine Therapie in Sicht“, sagen Forscher.

BSE steht nicht nur für einen der verheerendsten Lebensmittelskandale. Die Rinderseuche, der weltweit bislang mindestens 140 Menschen durch den Verzehr infizierten Fleisches zum Opfer gefallen sind, ist zum Synonym für einen neuartigen Typ heimtückischer Krankheiten geworden.
Die Krankheit beginnt mit Vergesslichkeit und Halluzinationen, endet mit Krämpfen bis hin zum Atemstillstand. Sendboten der neuen Form der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (vCJD) sind infektiöse Eiweißmoleküle. In einer Kettenreaktion springen die „Prionen“ vom verzehrten Fleisch auf das Nervensystem über. Die Eindringlinge sind gut getarnt und unterlaufen so das Immunsystem. Das kann sie nicht von den gutartigen Prionen unterscheiden, die von den Nervenzellen aller Tiere gebildet werden.
In einem beim Menschen Monate bis Jahre währenden Prozess, werden schließlich die gesunden Eiweißmoleküle in todbringende Prionen verwandelt. Ein Teufelskreis, den britische Forscher nun durchbrochen haben. Ihnen ist es erstmals gelungen an der Prionenkrankheit leidende Tiere zu heilen.
Für das Experiment benutzten die Wissenschaftler am Medical Research Council und Institute of Neurology in London einen Mäusestamm, den sie zuvor mit einem genetischen Zeitschalter ausgerüstet hatten. Der bewirkt, dass die Nervenzellen der Tiere statt ein Leben lang, nur in den ersten zwölf Wochen normale Prionen bilden.
Kurz nach der Geburt wurden die gesunden Mäuse mit dem BSE-Erreger infiziert. Die Forscher spritzen infektiöses Eiweißmaterial direkt in das Gehirn der Tiere. Schon bald zeigten die Mäusehirne das typische Erscheinungsbild der Prionenkrankheit: Schwere Entzündungen hatten Löcher in die feste Nervenmasse gefressen.
Nachdem die Prionen von den Nerven vertrieb waren, wandelte sich das Bild dramatisch: „In nur zwei Wochen verschwanden die Entzündungen im Gehirn, sogar die Löcher bildeten sich zurück. Die Tiere waren geheilt,“ berichtet das vom eigenen Erfolg überraschte Forscherteam in der Zeitschrift „Science“.
Das Experiment beweist zudem: Die Umprogrammierung der gesunden Prionmoleküle in eine krankhafte Form zerstört die Nervenzellen. Damit ist eine Hypothese endgültig bestätigt, die der US-Forscher Stanley Prusiner vor 20 Jahren entwickelt hat. Nicht Viren oder Bakterien, sondern falsch gefaltete Eiweißmoleküle, die diese fatale Eigenschaft wiederum ihresgleichen aufzwingen, seien die Auslöser für die rätselhafte Prionenkrankheit, erklärte der Molekularbiologe schon damals. Eine Vorstellung, die seinerzeit das Wissen über die Verbreitung von Infektionskrankheiten auf den Kopf stellte.
Erste Hinweise, dass Prusiner mit seiner ketzerischen These richtig lag, kamen in den neunziger Jahren aus einem Forschungslabor der pharmazeutischen Industrie in Genf. Dort war es Wissenschaftlern gelungen Prionmoleküle aus infizierten Hamsterhirnen zu isolieren. Den krankmachenden Stoff vermischten die Forscher im Reagenzglas mit normalen Prioneiweißen. Dabei beobachteten sie, wie die entarteten Prionen sich mit den gesunden verbanden und diese in einer Kettenreaktion umlagerten.
Für seine Vorstellung von den krankmachenden Eiweißmolekülen erhielt Prusiner 1997 den Nobelpreis für Medizin. Das Modell erklärt auch das Rätsel, wie es der Erreger schafft, die Artengrenze zu überspringen. Mit Hilfe spektroskopischer Untersuchungen haben Forscher den genauen Aufbau sowohl der gesunden als auch der infektiösen Eiweißform ermittelt. Ein erschreckende Ergebnis: Die Prionproteine von Mensch und Rind ähneln sich in ihrer Struktur frappierend.
Die verschlungenen Pfade der Erreger von der Nahrung bis ins Gehirn hat Adriano Aguzzi, Professor für Neuropathologie an der Universität Zürich, im Tierversuch aufgespürt. Dafür wurde er kürzlich mit dem hoch dotierten Robert-Koch-Preis ausgezeichnet. Vom Magen-Darm-Trakt aus gelangen die Prionen in die benachbarten Organe des Immunsystems, die Lymphknoten, Milz und Rachenmandeln. Dann befallen sie bestimmte Immunzellen in denen sie sich weiter vermehren. Bis sie von dort ins Rückenmark gelangen, dauert es bei kurzlebigen Mäusen rund einen Monat, beim Menschen bis zu einigen Jahren. Mit Hilfe von „Anti-Prion-Proteinen“ arbeitet Aguzzi nun an einer Immunisierung gegen die Krankheit.
Hoffnung haben auch kanadische Forscher. Gemeinsam mit dem Biotechnologieunternehmen Caprion Pharmaceuticals haben Wissenschaftler der University of Toronto einen Antikörper gegen infektiöse Prion-Proteine entwickelt und diese im Reagenzglas neutralisiert. Damit wollen die Forscher die Krankheit im Frühstadium stoppen, noch bevor die Prionen die für viele Wirkstoffe undurchdringliche Blut-Hirn-Schranke passieren.
In Deutschland arbeitet das Team um den Münchner Prionenforscher Hans Kretzschmar an einer Gen-Therapie der Prionenkrankheit. Dabei setzen die Wissenschaftler auf die Stärkung der natürlichen Immunkräfte. Diese konnten bei infizierten Mäusen mit Hilfe bestimmter DNA-Sequenzen soweit angeregt werden, dass die Tiere eine um rund 40 % höhere Lebenserwartung hatten. In weiteren Tests soll das Verfahren verbessert werden. Bis eine Therapie für den Menschen zur Verfügung steht, rechnen die Forscher aber noch mit einigen Jahren. SILVIA V. D. WEIDEN

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